Comparación de la estimulación por microvibración versus inhibidores de catepsina K a nivel molecular y celular: una revisión sistemática
DOI:
https://doi.org/10.30827/ars.v65i4.30321Palabras clave:
hueso, osteoclasto, osteoporosis, enzima, catepsina, tratamientoResumen
Introducción: El hueso está en remodelación constante para mantener la estructura del tejido óseo que lo compone. Este es susceptible a cambios que pueden ser tanto favorables como perjudiciales, marcados por ciertas variables como lo son la edad, sexo, enfermedades, alteraciones hormonales, traumas, entre otras
Método: Debido a lo anterior se planteó la idea de estudiar que tratamiento es mejor en la regeneración del tejido óseo, comparando tratamientos farmacológicos (inhibidores de la catepsina K) contra tratamiento de estimulación micro-vibratoria o no farmacológicos.
Objetivo: Realizar una revisión sistemática de tratamientos con microvibraciones e inhibidores de la catepsina K en relación con la remodelación ósea. Para realizar una comparación entre la efectividad del tratamiento basado en micro-vibraciones y con inhibidores de la catepsina K, se realizó una revisión sistemática en nueve bases de datos (Wiley Online Library, Pubmed, Google Academic, Scopus, Science Direct, Scielo, Medline, EBSCO y SpringerLink).
Resultados: En este estudio se incluyeron 20 artículos, los cuales demostraron que ambos tratamientos mejoran el proceso de remodelado óseo.
Conclusiones: Tomando en consideración la revisión sistemática realizada, se ha determinado que el tratamiento de micro-vibraciones de baja intensidad alta frecuencia incrementa la cortical externa, sin embargo, el uso de inhibidores de la catepsina k, promete tratamientos innovadores en la regeneración del tejido óseo, no obstante, se requiere de más estudios en ambos tipos de tratamientos a nivel celular y molecular para determinar su mecanismo de acción.
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Aristizábal J. Ortodoncia acelerada y ortodoncia de transito expreso (OTE)®, un concepto contemporáneo de alta eficiencia. CES odontol. 2014; 27(1): 56-73.
Kafienah W, Bromine D. Human Cathepsin k cleaves native type I and II collagens at the N-terminal end of the Triple Helix. Biochem J. 1998; 33(3): 727-732 doi: 10.1042/bj3310727. DOI: https://doi.org/10.1042/bj3310727
Page M, McKenzie J. La declaración PRISMA 2020: una guía actualizada para informar revisiones sistemáticas. BMJ. 2021; 372: n71. doi: 10.1136 / bmj.n71.
da-Costa-Santos C. The PICO strategy for the research question construction and evidence search. Rev Lat Am Enfermagem. 2007; 15(3): 508-511 Doi: 10.1590/s0104-11692007000300023. DOI: https://doi.org/10.1590/S0104-11692007000300023
Jadad AR. “Assessing the quality of reports of randomized clinical trials: Is blinding necessary?” Controlled Clinical Trials. 1996; 17(1): 1-12 doi:10.1016/0197-2456(95)00134-4. DOI: https://doi.org/10.1016/0197-2456(95)00134-4
Higgins J. Cochrane Handbook for Systematic Reviews of Interventions version 6.2 (updated February 2021). Cochrane. 2021; www.training.cochrane.org/handbook.
McGuinness L, Higgins J. Risk-of-bias VISualization (robvis): An R package and Shiny web app for visualizing risk-of-bias assessments. Res Syn Meth. 2020; 1- 7. doi: 10.1002/jrsm.1411. DOI: https://doi.org/10.1002/jrsm.1411
García-López S, Villanueva R, Massó-Rojas F. Micro-vibrations at 30 Hz on bone cells cultivated in vitro produce soluble factors for osteoclast inhibition and osteoblast activity. Arch Oral Biol. 2020; 110(104594): 1-9 doi: 10.1016/j.archoralbio.2019.104594. DOI: https://doi.org/10.1016/j.archoralbio.2019.104594
Higashi Y. Effect of low intensity pulsed ultrasound on osteoclast differentiation. Orthod Waves. 2020; 74(4): 163-169 doi: 10.1080/13440241.2020.1843354. DOI: https://doi.org/10.1080/13440241.2020.1843354
Cai J, Shao X. Differential skeletal response in adult and aged rats to independent and combinatorial stimulation with pulsed electromagnetic fields and mechanical vibration. FASEB J. 2020; 34(2): 3037-3050 doi: 10.1096/fj.201902779R. DOI: https://doi.org/10.1096/fj.201902779R
Alikhani M. Therapeutic effect of localized vibration on alveolar bone of osteoporotic rats. PLoS ONE. 2019; 14(1): e0211004 doi: 10.1371/journal.pone.0211004. DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0211004
Li X, Liu D, Li J. Wnt3a involved in the mechanical loading on improvement of bone remodeling and angiogenesis in a postmenopausal osteoporosis mouse model. FASEB J. 2019; 33(8): 8913-8924 doi: 10.1096/fj.201802711R. DOI: https://doi.org/10.1096/fj.201802711R
Wu S, Zhong Z, Chen J. Low-magnitude high-frequency vibration inhibits RANKL-induced osteoclast differentiation of RAW264.7 cells. Int J Med Sci. 2012; 9(9): 801-807 doi: 10.7150/ijms.4838. DOI: https://doi.org/10.7150/ijms.4838
Zhou J, Li X, Liao Y, Feng W. Effects of electroacupuncture on bone mass and cathepsin K expression in ovariectomised rats. Acupunct Med. 2014; 32(6): 478-485 doi: 10.1136/acupmed-2014-010577. DOI: https://doi.org/10.1136/acupmed-2014-010577
Yamaguchi M, Hayashi M. Low-energy laser irradiation facilitates the velocity of tooth movement and the expressions of matrix metalloproteinase-9, cathepsin K, and alpha(v) beta(3) integrin in rats. Eur J Orthod. 2010; 32(2): 131-139 Doi: 10.1093/ejo/cjp078 . DOI: https://doi.org/10.1093/ejo/cjp078
Panwar P, Xue L. An Ectosteric Inhibitor of Cathepsin K Inhibits Bone Resorption in Ovariectomized Mice. J. Bone Miner. Res. 2017; 34(4): 777-778 doi:10.1002/jbmr.3227. DOI: https://doi.org/10.1002/jbmr.3687
Liu H, Zhu R. Radix Salviae miltiorrhizae improves bone microstructure and strength through Wnt/β-catenin and osteoprotegerin/receptor activator for nuclear factor-κB ligand/cathepsin K signaling in ovariectomized rats. Int. j. phytother. Res. 2018; 32: 2487– 2500 doi: 10.1002/ptr.6188. DOI: https://doi.org/10.1002/ptr.6188
Yamashita T, Hagino H, Hayashi I. Effect of a cathepsin K inhibitor on arthritis and bone mineral density in ovariectomized rats with collagen-induced arthritis. Bone. 2018; 9: 1-10 doi:10.1016/j.bonr.2018.05.006. DOI: https://doi.org/10.1016/j.bonr.2018.05.006
Shi X, Li C. Drynaria total flavonoids decrease cathepsin K expression in ovariectomized rats. Genet Mol Res. 2014; 13(2): 4311-4319 doi: 10.4238/2014.June.9.17. DOI: https://doi.org/10.4238/2014.June.9.17
Ochi Y, Yamada H, Mori H. ONO-5334, a cathepsin K inhibitor, improves bone strength by preferentially increasing cortical bone mass in ovariectomized rats. 0542-x . J. Bone Miner. Metab. 2013; 13(6): 645–652 doi:10.1007/s00774-013-0542-x. DOI: https://doi.org/10.1007/s00774-013-0542-x
Yu N, Fathi A, Murphy C. Local co-delivery of rhBMP-2 and cathepsin K inhibitor L006235 in poly(D,L-lactide-co-glycolide) nanospheres. J Biomed Mater Res Part B. 2015 2015:00B:000–000.; 00(B): 0-8 Doi:10.1002/jbm.b.33481. DOI: https://doi.org/10.1002/jbm.b.33481
Suzuki N, Takimoto K, Kawashima N. Cathepsin K Inhibitor Regulates Inflammation and Bone Destruction in Experimentally Induced Rat Periapical Lesions. J Endod7. 2015; 41(9): 1474–1479 doi: 10.1016/j.joen.2015.04.013. DOI: https://doi.org/10.1016/j.joen.2015.04.013
Yoshioka Y, Yamachika E, Nakanishi M. Cathepsin K inhibitor causes changes in crystallinity and crystal structure of newly-formed mandibular bone in rats. Br J Oral Maxillofac Surg. 2017; 56(8): 732-738 doi.org/10.1016/j.bjoms.2018.08.003. DOI: https://doi.org/10.1016/j.bjoms.2018.08.003
Araújo AA. Azilsartan Increases Levels of IL-10, Down-Regulates MMP-2, MMP-9, RANKL/RANK, Cathepsin K and Up-Regulates OPG in an Experimental Periodontitis Model. PLoS ONE. 2014; 9(5): e96750 doi:10.1371/journal.pone.0096750. DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0096750
Hao L, Zhu G, Lu Y. Deficiency of cathepsin K prevents inflammation and bone erosion in rheumatoid arthritis and periodontitis and reveals its shared osteoimmune role. FEBS Letters. 2015; 589(12): 1331–1339. doi:10.1016/j.febslet.2015.04.008. DOI: https://doi.org/10.1016/j.febslet.2015.04.008
Zhang W, Dong Z, Li D, Li B, Liu Y. Cathepsin K deficiency promotes alveolar bone regeneration by promoting jaw bone marrow mesenchymal stem cells proliferation and differentiation via glycolysis pathway. . Cell Prolif. 2021; 54(7): e13058 doi: 10.1111/cpr.13058. DOI: https://doi.org/10.1111/cpr.13058
Ren Z, Machuca-Gayet I. Azanitrile Cathepsin K Inhibitors: Effects on Cell Toxicity, Osteoblast-Induced Mineralization and Osteoclast-Mediated Bone Resorption. PLOS ONE. 2015; 10(7): e0132513 doi: 10.1371/journal.pone.0132513. DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0132513
Bullitt EE. Expression of c-fos-like protein as a marker for neuronal activity following noxious stimulation in the rat. J Comp Neurol. 1990; 296(4): 517-530. DOI: https://doi.org/10.1002/cne.902960402
Zhao Q, Wang X, Liu Y, He A, Jia R. NFATc1: Functions in osteoclasts. Int J Biochem Cell Biol. 2010; 42(5): 576–579. doi:10.1016/j.biocel.2009.12.018. DOI: https://doi.org/10.1016/j.biocel.2009.12.018
Khosla S, Westendorf J, Oursler M. Building bone to reverse osteoporosis and repair fractures. J Clin Invest. 2008; 118(2): 421–428. DOI: https://doi.org/10.1172/JCI33612
Rogers A, Saleh G, Hannon R, Greenfield G, Eastell R. Circulating estradiol and osteoprotegerina as determinants of bone turnover and bone density in postmenopausal women. J Clin Endocrinol Metab. 2002; 87: 4470-4475. DOI: https://doi.org/10.1210/jc.2002-020396
Wada T, Nakashima T, Hiroshi N, Penninger JM. RANKL–RANK signaling in osteoclastogenesis and bone disease. Trends in Molecular Medicine. 2006; 12(1): 17–25. doi:10.1016/j.molmed.2005.11.007. DOI: https://doi.org/10.1016/j.molmed.2005.11.007
Fujita S, Yamaguchi M, Utsunomiya T, Yamamoto H, Kasai K. Low-energy laser stimulates tooth movement velocity via expression of RANK and RANKL. Orthod Craniofac Res. 2008; 11(3): 143-155. doi: 10.1111/j.1601-6343.2008.00423.x. PMID: 18713151. DOI: https://doi.org/10.1111/j.1601-6343.2008.00423.x
Panwar P. A novel approach to inhibit bone resorption: exosite inhibitors against cathepsin K. British Journal of Pharmacology. 2015; 173(2): 396–410. doi:10.1111/bph.13383 . DOI: https://doi.org/10.1111/bph.13383
Hou W, Li W, Keyszer G, Weber E. Comparison of cathepsins K and S expression within the rheumatoid and osteoarthritic synovium. Arthritis Rheum. 2002; 46(3): 663-674. doi: 10.1002/art.10114. DOI: https://doi.org/10.1002/art.10114
Cheng T, Murphy C, Cantrill L. Local delivery of recombinant human bone morphogenetic proteins and bisphosphonate via sucrose acetate isobutyrate can prevent femoral head collapse in Legg-Calve-Perthes disease: a pilot study in pigs. International Orthopaedics. 2014; 38(7): 1527-1533. DOI: https://doi.org/10.1007/s00264-013-2255-0
Ren X. Highly selective azadipeptide nitrile inhibitors for cathepsin K: design, synthesis and activity assays. Org Biomol Chem. 2013; 11: 1143-1148. DOI: https://doi.org/10.1039/c2ob26624e
Suda T, Nakamura I, Jimi E, Takahashi N. Regulation of osteoclast function. J Bone Miner Res. 1997; 12(6): 869-879. DOI: https://doi.org/10.1359/jbmr.1997.12.6.869
Ventura-Orriols E, Biosca-Adzet C. Utilidad del propéptido amino-terminal del procolágeno tipo 1 (P1NP) como marcador de remodelado óseo en el paciente sometido a trasplante renal. Rev del Lab Clin. 2009; 2(2): 80-86. DOI: https://doi.org/10.1016/j.labcli.2008.11.005
Garlet G. Destructive and Protective Roles of Cytokines in Periodontitis: A Re-appraisal from Host Defense and Tissue Destruction Viewpoints. J Dent Res. 2010; 89(12): 1349-1363. DOI: https://doi.org/10.1177/0022034510376402
Guo Y, Li Y, Xue L, Severino R, Gao S, Niu J. salvia miltiorrhiza: an ancient Chinese herbal medicine as a source for anti-osteoporotic drugs. J Ethnopharmacol. 2014; 155(3): 1401-1416. DOI: https://doi.org/10.1016/j.jep.2014.07.058
Wang C, Stashenko P. The role of interleukin-1 alpha in the pathogenesis of periapical bone destruction in a rat model system. Oral Microbiol Immunol. 1993; 8(1): 50-56. DOI: https://doi.org/10.1111/j.1399-302X.1993.tb00543.x
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